Las enzimas aceleran las reacciones químicas porque rebajan la energía que cada reacción necesita para arrancar. Hacen lo que un paso bajo en una carretera de montaña, que permite llegar al otro valle sin subir hasta la cima. Para conseguirlo sujetan las moléculas en la postura adecuada, y al terminar quedan intactas.
Una enzima es una molécula de la célula que acelera una reacción química concreta porque reduce el empujón de energía necesario para empezarla, y no se gasta al hacerlo.
Esquema · proceso
Una reacción química consiste en que unas moléculas se rompen y se reorganizan para dar otras distintas. Las que hay al principio son las moléculas de partida, y las que quedan al acabar, las finales. Acelerar la reacción significa que, en el mismo tiempo, se transforman muchas más. Las células lo consiguen con unas moléculas que fabrican ellas mismas, las enzimas.
Toda reacción necesita una cantidad mínima de energía para arrancar, incluso las que después liberan energía. Se parece a ir en bicicleta de un valle a otro con una cuesta en medio. Aunque el segundo valle esté más bajo, primero hay que subir. La altura de esa cuesta es la energía de arranque, que en química se llama energía de activación.
Esa energía se gasta en deshacer las moléculas de partida y recomponerlas de otra manera. Cuanto más alta es la cuesta, más lenta va la reacción.
En lo alto de la cuesta, a mitad de la reacción, las moléculas están a medio deshacer y a medio rehacer. Ya no son las de partida y todavía no son las finales. Esa forma intermedia se llama estado de transición.
La enzima no empuja a las moléculas cuesta arriba. Abre un paso más bajo entre los dos valles, de modo que la subida exige menos energía. Los valles siguen a la misma altura, porque la enzima no cambia la energía de las moléculas de partida ni la de las finales.
Por eso una enzima no vuelve posible una reacción imposible. Solo acelera las que ya podían ocurrir sin ella.
Casi todas las enzimas son proteínas, unas cadenas largas de piezas pequeñas que toman una forma propia. El paso más bajo se abre en un hueco de esa forma. La molécula sobre la que trabaja la enzima, el sustrato, se pega a ese hueco, que se llama sitio activo.
A cada reacción le corresponde una enzima concreta, aunque algunas admiten varios sustratos parecidos. La razón está en el hueco. Las piezas que lo forman crean, por su tamaño, su carga eléctrica y su acidez, un ambiente en el que solo se sujeta un sustrato determinado, y durante poco tiempo.
En la práctica, el hueco retiene solo a la molécula que tiene la forma y las propiedades justas. La acidez, una de esas propiedades, es lo que hace agrio el zumo de limón.
Con el sustrato sujeto, la enzima le facilita el cambio. Si la reacción une dos moléculas, las junta y las coloca con las zonas que deben reaccionar frente a frente. Si la reacción rompe una molécula, la retuerce por donde debe partirse, y así cede con menos esfuerzo.
Al final la enzima suelta la molécula ya transformada y recupera su estado original. Queda libre para sujetar otro sustrato y repetir la operación. El paso de montaña tampoco se gasta por muchos ciclistas que lo crucen.
Los microbios de las fuentes termales. El calor alto deforma una enzima, y sin su forma el hueco ya no sujeta bien el sustrato. Ese daño, que no tiene arreglo, se llama desnaturalización. Las enzimas de los microbios de fuentes termales rinden mejor con calor y aguantan donde otras se estropean. Las de los microbios que infectan a las personas alcanzan su máximo a 37 °C, la temperatura del cuerpo.
Ejemplo: la caja del supermercado. Una cajera cobra a un cliente cada vez. Si llegan más clientes cobra a más personas por hora, hasta que no le queda un momento libre, y desde entonces la cola crece pero el ritmo no. A una enzima le ocurre lo mismo con su sustrato. Cuanto más hay más trabaja, hasta que todas las enzimas están ocupadas, y entonces se dice que la enzima está saturada.
Ejemplo: abrir más cajas. Cuando hay mucha gente, el supermercado abre más cajas. La célula hace algo parecido y fabrica más o menos enzima según la demanda, con lo que decide qué reacciones van deprisa y cuáles despacio. Las células del aparato digestivo, por ejemplo, trabajan mucho más tras una comida que unas horas después.
Esquema · bifurcación
La enzima aporta energía a la reacción. Rebaja la cuesta que hay que subir y deja los dos valles a la misma altura. La reacción libera o consume la misma energía con enzima que sin ella.
La enzima se gasta con el uso. Sale intacta de cada reacción y puede repetirla. Lo que la estropea es perder su forma, cosa que ocurre con un calor alto o en un medio demasiado ácido. Los microbios de ambientes ácidos crecen allí porque fabrican enzimas hechas a esa acidez.
El sustrato encaja en la enzima a la perfección desde el primer instante. La enzima no es un molde rígido. Cuando el sustrato se une, cambia un poco de forma y se amolda a él, y así queda ajustada a la cima de la cuesta, el estado de transición. Llegar hasta allí exige entonces menos energía. La idea del encaje perfecto e inmediato viene de un modelo antiguo, que la investigación ha corregido.
Comparación
| Aspecto | Modelo antiguo: encaje perfecto | Modelo actual: ajuste inducido |
|---|---|---|
| Forma del sitio activo | Encaja con el sustrato desde el primer instante | Cambia de forma al unirse el sustrato |
| Ajuste al estado de transición | No se contempla este ajuste | Se amolda a la cima de la energía de activación |
| Energía necesaria para reaccionar | Se considera fija, sin cambios por el ajuste | Se reduce porque la enzima se ajusta al estado de transición |
Una reacción libera energía al terminar y, aun así, va muy despacio sin enzima. ¿Por qué?
Porque también necesita una energía mínima para arrancar. La velocidad depende de la altura de esa cuesta inicial.
¿Qué pasaría si una célula fabricara una enzima para una reacción que no puede darse?
La reacción seguiría sin ocurrir. La enzima rebaja la cuesta, pero no cambia la altura de los valles.
¿Por qué la enzima que acelera una reacción no suele servir para otra distinta?
Porque su sitio activo solo sujeta la molécula que tiene la forma y las propiedades justas, o unas pocas muy parecidas.
Una enzima que rinde al máximo a 37 °C se coloca en el agua de una fuente termal. ¿Qué cabe esperar?
Que deje de funcionar. El calor alto le hace perder la forma, y sin su forma el sitio activo ya no sujeta bien el sustrato.
Se añade cada vez más sustrato y llega un momento en que la reacción no va más rápido. ¿Qué ha ocurrido, y cómo podría la célula ganar velocidad?
La enzima se ha saturado, como la cajera que ya no puede cobrar más deprisa. La célula ganaría velocidad fabricando más enzima, igual que el supermercado abre más cajas.
Universitario · En inglés
Klaus Buchholz, Volker Kasche y otros
Wiley-VCH, 2005
El libro repasa la historia y los fundamentos de la biocatálisis y la tecnología enzimática: mecanismos, cinética, producción y diseño de enzimas, incluidos métodos recombinantes. Trata también sistemas inmovilizados y de células enteras, síntesis orgánica y diseño de biorreactores, con casos prácticos y ejercicios.
Universitario · En inglés
Mukesh Doble
Taylor & Francis Group, 2019
Manual universitario sobre biotransformación enzimática: biorreactores, fermentación y catálisis aplicados a la síntesis de compuestos orgánicos.
Universitario · En inglés
Michael Sinnott
Academic Press, 1997
Obra de referencia universitaria sobre catálisis enzimática, organizada como enciclopedia de mecanismos de reacción en bioquímica.
Universitario · En inglés
Rene Lontie
Taylor & Francis Group, 2017
Manual universitario sobre proteínas y enzimas de cobre, centrado en su química inorgánica y bioquímica estructural.
Base de datos · Universitario · En inglés
brenda-enzymes.org
Base de datos exhaustiva sobre enzimas que incluye información bioquímica, estructural, cinética y funcional recopilada de la literatura científica, organizada por número EC, organismo y otros criterios de búsqueda.
Base de datos · Universitario · En inglés
enzyme.expasy.org
Base de datos de nomenclatura enzimática que describe cada tipo de enzima caracterizada según su número EC, siguiendo las recomendaciones de la IUBMB.
Revista científica · Universitario
jbc.org
Revista científica revisada por pares que publica investigación original en bioquímica y biología molecular, incluyendo estudios sobre enzimas, metabolismo y señalización celular.
