•Eubacterias Gram-positivas: el 90% de su pared celular está compuesta por cadenas de peptidoglicanos que contienen grandes cantidades de hidrógeno.

Los ácidos teiónicos (polisacáridos aniónicos ácidos) pueden encontrarse en la mayoría de este tipo de células y cuentan con un carbohidrato semejante a la glucosa, un fosfato y un alcohol (que puede ser ya sea glicerol ó ribitol). Estos ácidos se unen a los peptidoglicanos construyendo la parte integral de la pared celular.

Las Eubacterias Gram-positivas pueden mantener el pH de su pared relativamente bajo gracias a que los ácidos teiónicos son capaces de asimilar protones, hecho fundamental para la supervivencia de las mismas pues la capacidad de mantener un pH bajo impide la degradación de la pared celular por la posible acción de enzimas endógenas (autolisinas) que se encuentran en determinadas etapas del desarrollo y que por alteraciones del pH comienzan a destruir componentes de la membrana (autólisis).

Otra función importante de los ácidos teiónicos, es que al unirse a cationes como Ca2+ y Mg2+ actúan como sitios receptores.

Cuando las concentraciones de fosfato en el medio son bajas, los ácidos teióicos de la pared celular son sustiuidos por ácidos teicurónicos y de esta manera se evita el uso de los fosfatos que contienen los teiónicos; esto le permite a la célula seguir produciendo ATP y otros componentes celulares.

Los ácidos teicurónicos son cadenas de polisacáridos compuestas por ácidos urónicos y N-acetilglucosamina; se encargan de mantener la acidez en la pared con la ayuda de sus polisacáridos aniónicos.

•Eubacterias Gram negativas: casi no contienen peptidoglicanos en su pared celular; en lugar de los ácidos tióicos son lipoproteínas las que están unidas a los peptidoglicanos para formar parte integral de la pared.

Fuera de las cadenas de peptidoglicano se encuentran cadenas de lipopolisacarina (compuesto de lípidos unidos a a moléculas de carbohidratos), fosfolípidos y proteínas y en general no se consideran como componentes de la pared celular de las Eubacterias Gram negativas sino como parte fundamental de la región protoplasmática; la región protoplasmática se extiende desde la membrana externa hasta la pared celular.

•Membrana externa: en la mayoría de las Eubacterias Gram negativas, la membrana externa está unida con las cadenas de lipopolisacárido de la pared celular por medio de una lipoproteína compuesta de ácidos grasos asociados con la región hidrofóbica de la membrana externa y que al mismo tiempo permanece unida a las cadenas de peptidoglicanos de la pared. Se cree por lo anterior que esta liporoteína le otorga una mayor resistencia y estabilidad a la membrana externa de las Eubacterias Gram negativas.

Los componentes de la membrana externa son: lipopolisacarinas (LPS) que funcionan como endotoxinas cuando la célula se introduce en animales y que se construyen a partir de un lípido (conocido como lípido A ) que se une a la porción hidrofóbica de la membrana externa; el lípido A se compone a su vez de N-acetilglucosamina que es un disacárido unido por medio de enlaces ester a B-hidroximirística (hydroxymirystic); la B-hidroximirística se construye a partir de grupos específicos poco comunes de ácidos grasos, ácidos capróicos y ácidos láuricos.

La porción de LPS que permanece fuera del lípido A se consta de monómeros de polisacáridos conocidos como antígeno-O o como polisacárido-O; este antígeno contiene glucosa, galactosa, N-acetilglucosamina, azúcares de ocho carbonos, KDO ( en inglés ketodeoxyoctulosonic acid) y heptosas (azúcares de siete carbonos).

Los monómeros de polisacáridos generalmente también poseen azúcares de 3 o 5 carbonos cuya secuencia se repite cerca de 25 veces consecutivas. La composición y organización de los azúcares del polisacárido-O generalmente varía de una especie a otra.

Las bacterias Gram-negativas que viven en los tractos digestivos de animales como la Salmonella y la E. coli, suelen tener elaboradas repeticiones de las estructuras anteriores, mientras que las bacterias que habitan en lugares distintos como las Pseudomonas tienden a suspender la repetición de estos monómeros en sus LPS.

Las función de la membrana externa de Gram-negativas radica principalmente en funcionar como una especie de filtro de substancias seleccionando su entrada dependiendo del tamaño y peso de las mismas. Este trabajo es llebado a cabo por proteínas de membrana llamadas porinas; las porinas suelen encuentrarse agrupadas de tres en tres y contar con un canal que permite la difusión de substancias lo largo de la membrana.

•Membrana citoplasmática: selecciona la entrada de substancias impidiendo la entrada de moléculas hidrofílicas con excepción del agua, mientras que la membrana externa es menos permeable a las substancias hidrofóbicas y moléculas anfipáticas como los fosfolípidos.
El hecho de que las bacterias Gram-negativas sea mucho más selectiva con lo que se refiere a la entrada y salida de substancias que las Gram-positivas, les permite ser menos susceptibles a la mayoría de los antibióticos.

•Espacio periplasmático: es también conocido como gel periplásmico y se encuentra entre la membrana citoplasmática y la membrana externa; el espacio periplasmático es la estructura de la célula que cuenta con la mayor cantidad de peptidoglicanos en las Gram-negativas; los peptidoglicanos hacen del espacio periplasmático una estructura porosa que permite el intercambio de proteínas entre la membrana externa y la citoplasmática.
El espacio periplasmático también está formado por cadenas de proteínas, quimioreceptores, y enzimas como oxidasas y deshidrogenasas:

Cadenas de proteínas: están unidas a la membrana citoplasmática para facilitar el transporte de substancias dentro de la célula.

Quimioreceptores: son proteínas que se unen a substancias y dirigen a la célula para alejarla o acercarla a dichas substancias.

Enzimas hidrolíticas: catalizan macromoléculas en sus componentes más pequeños y de esta manera permiten su entrada al interior de la célula.

Bibliografía:
ATLAS M. Ronald. Principles of Microbiology. Editorial Mosby, 1995 E.U.

A partir de la información presente en el trabajo de Eugenia Silva-Herzog y Georges Dreyfus “El flagelo, órganelo locomotor de bacterias”, pude concluir que en realidad se desconoce gran parte de los mecanismos internos que permiten la modulación de la actividad flagelar y que el hecho de que los microorganismos suelan ser considerados como los seres vivos más simples que existen en la Tierra, no significa que carezcan de un alto grado de complejidad

Se han desarrollado múltiples modelos diferentes para explicar el mecanismo de rotación flagelar que se contradicen entre sí en puntos tan básicos como la fuente de energía usada en la rotación.

A pesar del empleo de avanzadas técnicas de análisis de estructuras microscópicas como las micrografías electrónicas, aún se desconoce la manera en que cada una de las partes del flagelo interactúan entre sí. El hecho de que los estudios se han realizado en especies específicas de bacterias dificulta la posibilidad de generalizar lo poco que se sabe al respecto del flagelo bacteriano.

Lo único que se ha dilucidado al respecto del ensamblaje del flagelo es que es un proceso lineal (procede desde la región proximal de la célula hasta llegar a la distal), es secuencial (la construcción de una nueva estructura requiere la existencia previa de otra), y en consecuencia ordenado; se desconoce el mecanismo de ensamblaje, la secuencia que se sigue, los integrantes que llevan a cabo este proceso y su localización.

Lo que se sí se sabe acerca del flagelo:
Es el órgano locomotor que le permite a las bacterias desplazarse en medios húmedos representando una de las partes más complejas de las células bacterianas; más de 40 genes están involucrados en la regulación de su expresión, estructura y funcionamiento. El ensamblaje y sintetización de cada uno de los genes implica un elevado gasto energético, razón por la que la expresión genética es áltamente regulada y sólo se sintetizan proteínas flagelares en caso de necesidad.

Gracias al importante papel que juega en el proceso de quimiotaxis se ha podido entender una parte de su funcionamiento: en la quimiotaxis las bacterias reciben información del exterior por medio de quimioreceptores que se encuentran en la superficie de la pared celular y la integran mientras se mueven al azar por el medio; la información obtenida es comparada con datos de estímulos sensoriales pasados puesto que las bacterias no son lo suficientemente complejas como para manejar datos de gradientes especiales. Si la información indica que el medio no es favorable ya sea por la temperatura o el pH, la bacteria se desplazará para alejarse; si el medio es apropiado se suspenderá el movimiento. Esto demuestra que las bacterias son capaces de responder a cambios en el medio y no a condiciones fijas.

El cambio en el movimiento de las bacterias se debe a que los quimioreceptores o transductores envían una señal directamente al motor flagelar por medio de una molécula que se difunde en el citoplasma hasta llegar al flagelo. De esta manera, el motor del flagelo acopla el paso de protones a través de la membrana para modular el comportamiento del flagelo; se cree que el paso de protones produce energía usada para la rotación.

El motor flagelar cuenta con dos regiones principales construidas a partir de proteínas circularmente ordenadas: el estator (unido a la pared celular) se encarga de disminuir el movimiento y el rotor (que embona en el interior del estator) permite el desplazamiento.
En las bacterias que tienen más de un flagelo la suspensión del movimiento se realiza mediante alteraciones en la dirección de la rotación: la rotación hacia la izquierda permite a los flagelos formar una trenza que impulsará a la bacteria, y la rotación hacia la derecha descompone la trenza de flagelos inmovilizándola.

La parte del flagelo que realiza el trabajo hidromecánico necesario para la propulsión es el filamento. El filamento, salvo algunas excepciones, se compone de polímeros de la proteína FliC (flagelina); la secuencia en los monómeros de flagelina presenta una alta homología en diferentes especies de bacterias. Curiosamente, estudios realizados con técnicas de biología molecular muestran que las regiones homólogas son indispensables para la correcta interacción del resto de los monómeros del filamento.

En condiciones normales, el filamento rota de derecha a izquierda ejerciendo una fuerza sobre el medio gracias a que su forma helicoidal permite traducir la fuerza rotacional de la estructura motora. El filamento se conecta a la célula a través del gancho debido a que este último cuenta con las proteínas FigK y FigL (Proteínas Asociadas al Gancho 1 y 3) que presentan regiones idénticas a la flagelina tanto en el extremo amino como en el carboxilo terminal; el gancho es una estructura curva en las especies monoflageladas y recto en las poliflageladas, y a diferencia del flagelo tiene una longitud fija de entre 50 y 150nm. Se cree que la forma recta del gancho en especies poliflageladas facilita la formación de la trenza de flagelos.

En el centro del gancho se encuentra un canal que sirve como vía de exportación de subunidades permitiendo el intercambio de FliC entre el gancho y el filamento durante el ensamblaje del flagelo; la Proteína Asociada al Gancho 2 (HAP2) permite la asociación adecuada entre los monómeros de flagelina que constituyen el filamento.

El gancho se une a la célula a través del cuerpo basal; el cuerpo basal (de simetría cilíndrica) está formado por tres anillos y un eje que se une al gancho. Los anillos del cuerpo basal interactúan con varias de las capas de la envoltura celular: los anillos M-S son los únicos que se encuentran tanto en Gram-positivas como en Gram-negativas y permanecen ancladas al flagelo; el anillo externo L forma parte integral de la capa de lipopolisacáridos en las Gram-negativas y el P de la capa de peptidoglicano de las Gram-positivas.

Las funciones de los anillos y la manera en que interactúan con la envoltura celular todavía se desconocen.

El eje atraviesa los anillos; se ha demostrado que el eje rota cuando el flagelo se encuentra en movimiento y debido a la fuerte relación entre el eje y el anillo M-S se cree que este último también gira. Los aminoácidos que constituyen al eje, el gancho y el filamento presentan zonas homólogas; esto sugiere que todas las estructuras tridimencionales de los mismos son muy similares. El eje central puede rotar junto con el rotor del motor flagelar gracias a su conformación cuando se produce una diferencia de potencial.

El complejo del switch está íntimamente ligado a la respuesta del flagelo, pues está conformado por tres proteínas que interactúan entre sí y con el anillo M-S.

1. Un flagelo en posición polar o subpolar: flagelación monótrica
2. Un penacho de flagelos en posición polar: lofótrica
3. Un penacho de flagelos en ambos extremos: anfítrica
4. Flagelos repartidos por toda la superficie: perítrica
5. Finalmente, flagelos dispuestos en posición lateral agrupados en penachos o no

Los flagelos tienen una estructura helicoidal y están compuestos de la proteína flagelina, cuya composición es un poco excepcional, ya que es rica en aminoácidos glutámico y ácido aspártico, ausencia de triptófano y cisteína y escasez de aminoácidos básicos como la tirosina, prolina, histidina y metionina. La estructura de los flagelos se resuelve en tres partes: el filamento de flagelina, conectado a una estructura curva llamado codo o gancho y el cuerpo basal, compuesto por una estructura cilíndrica que se encuentra entre las envueltas celulares (pared, membrana celular, membrana externa, … ) a las que se une mediante una estructura de anillos, entre los que pasa un filamento. El gancho y el cuerpo basal tienen una composición distinta a la del filamento.

En el filamento, las subunidades de flagelina se disponen en una conformación cilíndrica con un canal en su interior. La forma y la longitud de onda del flagelo están determinadas por la estructura de la flagelina, por lo que cambios en su estructura provoca cambios en la estructura del flagelo.

El codo es una estructura curva que conecta al filamento con el cuerpo basal, actúa como si de una junta de unión de tratase entre el cuerpo basal y el filamento.

El cuerpo basal ancla el flagelo a las envueltas celulares y actúa a modo de motor.
En Gram negativas tiene dos pares de anillos atravesados por un filamento relacionados con la membrana externa y el peptidoglucano el primer par y con la membrana plasmática el segundo par, uno de ellos situado en el espacio periplasmático y el otro inmerso en la membrana celular. Los anillos se denominan respectivamente L (membrana externa), P (peptidoglucano), S (espacio periplasmático) y M (membrana celular). Bajo el anillo M, tres proteína están implicadas en la función motora y en el sentido de giro: FilG, Fil M y Fil N que parece que formarían un quinto anillo.
En Gram positivas sólo encontraremos un par de anillos, el formado por S y M

El flagelo bacteriano está formado por unas 50 proteínas, desde la flagelina a proteínas que intervienen en el ensamblaje o en la interacción con las envueltas externas de la célula o las proteínas que participan en los procesos quimiotácticos. La regulación génica de este sistema está mediada por un sistema de regulación en el que destaca el operón flhD, activador de los genes estructurales y fliA, que codifica un factor necesario para la expresión de los operones fliC (flagelina), motA y tar (proteínas relacionadas con la respuesta quimiotáctica).

El flagelo se ensambla empezando por el cuerpo basal. Cuerpo basal y codo tienen una longitud definida, mientras que el filamento tiene una estructura indefinida que depende de la síntesis de flagelina, la tasa de rotura de los filamentos y la tasa de incorporación de nueva flagelina. Las unidades de flagelina se trasladan por el hueco interior que deja el filamento hasta el extremo donde una proteína se encarga de colocarlas convenientemente.

Claves para entender estos apuntes:

1. Los flagelos bacterianos tienen una estructura distinta a los flagelos eucariotas
2. La fuerza motriz se obtiene por la actividad de una bomba de protones
3. Se insertan de diferentes maneras y posiciones en la superficie de la bacteria, por lo que se clasifican, de forma general, en bacterias con flagelación polar o perítrica
4. Tienen tres estructuras básicas: el cuerpo o corpúsculo basal, que es la zona de unión a la membrana celular y a las envueltas externas, el codo y el filamento
5. El filamento está compuesto de flagelina, una proteína que tiene unas características que la diferencian del resto por su composición en aminoácidos
6. Como las bacterias Gram Positivas y Gram Negativas se diferencian en cómo se estructuran sus envueltas externas, el cuerpo basal tiene una estructura diferente adaptada al tipo de pared celular
7. El flagelo se ensambla empezando por el cuerpo basal y las unidades de flagelina viajan por el canal que existe en el interior del filamento hasta su extremo, donde una proteína se encarga de organizarlas.

La tinción Gram es un tipo de tinción diferencial, es decir, no se tiñen del mismo modo todos los tipos celulares. Las bacterias reaccionan de dos formas distintas a esta tinción, las Gram positivas se ven al microscopio de color púrpura y las negativas de color rojo. Esta diferencia se debe a la estructura de la pared celular, no a su composición química. Aunque las Arqueobacterias responden a esta tinción diferencial, la química y estructura de sus paredes es distinta a la de la pared celular de las Eubacterias.

La pared celular en Eubacterias está formada por un estructura más o menos rígida de un peptidoglucano, la mureína. Las bacterias Gram positivas tienen este compuesto como componente mayoritario de sus paredes celulares (hasta el 90%), mientras que en las Gram negativas no lo es y no alcanza el 20% del total relativo. La pared celular de Gram negativas es una estructura en capas múltiples de bastante complejidad, mientras que las Gram positivas suele ser más gruesa y estar formada por un solo tipo de molécula.

El peptidoglucano es una molécula construida por un disacárido, formado por N-acetilglucosamina y N-acetilmurámico unidos a través de enlaces ß(1->4) repetido n veces, y un tetrapéptido unido a la N-acetilglucosamina que suele alternar aminoácidos L y D de alanina, D-ácido glutámico y lisina o ácido diaminopimélico. Estas cadenas se unen entre ellas formando una ultra estructura a través de enlaces peptídicos entre los aminoácidos que termina rindiendo una estructura rígida y continua que es la pared celular bacteriana. Las bacterias Gram positivas tienen diversas capas del peptidoglucano y las Gram negativas solo una, esto permite hacer una distinción empleada en sistemática.

El resultado de la unión del peptidoglucano en Gram negativas es una capa única que presenta zonas carentes de enlaces peptídicos. Los entrecruzamientos suelen ser enlaces peptídicos directos entre del grupo amino o del ácido diaminopimélico con el grupo carboxilo de la D-alanina terminal. En Gram positivas la unión se establece por entrecruzamientos del péptido, tanto con las cadenas del mismo nivel como de niveles distintos, cuya forma varía entre las especies.

En la forma en cómo se establecen los enlaces del peptidoglucano de la pared celular es el motivo de la tinción diferencial Gram. Ambos tipos de bacterias absorben el colorante a través de su pared celular, sin embargo, al lavar la extensión con alcohol, las células se deshidratan contrayéndose el peptidoglucano, como las Gram negativas dejan espacios en la estructuración de su pared celular sale el colorante de la célula, pero en las Gram positivas no. Cuando se trata la preparación con el segundo colorante, las Gram negativas se tiñen de rojo, pero las Gram positivas, que no han dejado salir el primer colorante, se ven de color púrpura.

Se presume que la pared celular bacteriana realiza estas funciones:

Por su rigidez, contrarresta la presión que ejerce sobre ella el protoplasto. A ello contribuye el grado de entrecruzamiento, la estabilidad del enlace ß(1 –> 4) y la configuración del tetrapéptido. A la vez que la estructura es rígida, también es flexible. Condiciona la forma celular, la manera en cómo se disponen las cadenas de peptidoglucano da lugar a la forma de la célula.

La Matriz y otros componentes en Gram positivas

Los peptidoglucanos de las bacterias Gram positivas están inmersos en una matriz compuesta de polímeros que le dan características antigénicas a la célula. Estos polímeros son los ácidos teicoicos, teicurónicos (cuando crecen en condiciones limitantes de fosfato) y lipoteicos.
Los polímeros de la matriz le confieren a la pared celular carga negativa neta, necesario para que la célula pueda asimilar cationes divalentes como el Mg++, son buenos antígenos cuando la bacteria no está recubierta por estructuras externas y son utilizados por los bacteriófagos como receptores específicos.

Algunas bacterias Gram positivas tienen de forma excepcional abundancia de lípidos en su pared celular, son las bacterias ácido-alcohol resistentes, esta propiedad es debida a la presencia en la pared celular de ácidos micólicos. El peptidoglucano, en este caso, sustituye el ácido N-acetilmurámico por N-glucolilmurámico y se encuentra relacionado por enlaces fosfodiéster con un arabinolactano. Este esqueleto está unido, además, por enlaces covalentes con los ácidos micólicos, es decir, la pared celular está compuesta de peptidoglucano + arabinolactano + ácidos micólicos y lípidos: glucolípidos o ceras.

La pared celular en Gram negativas.

El peptidoglucano está inmerso en un espacio llamado espacio periplasmático, que está delimitado por la membrana citoplasmática y la membrana externa.

La membrana externa es una bicapa lipídica muy asimétrica. En la monocapa externa hay proteínas y lipopolisacárido, mientras que en la monocapa interna el lipopolisacárido es sustituido por fosfolípidos y lipoproteínas. El resultado es una membrana con una fluidez menor que la membrana plasmática.

La membrana externa está unida al peptidoglucano por enlaces iónicos, hidrófobos y covalentes. La presencia de lipopolisacáridos le confiere algunas de las propiedades biológicas a estas bacterias, también se la llama endotoxina y está formado por tres dominios: el lípido A (indispensable para que sobreviva la célula y es el responsable de la menor fluidez de la membrana externa), el oligosacárido y una cadena lateral que le confiere propiedades antigénicas, el antígeno O. Las funciones del lipopolisacárido son un claro papel estructural por las propiedades del lípido A, la membrana es más resistente a los disolventes orgánicos y menos permeable a moléculas de carácter hidrofóbico, entre las que se encuentran los antibióticos, y constituye la endotoxina de las bacterias Gram negativas. La endotoxina es la responsable de los síntomas clínicos de muchas enfermedades como la inducción a la fiebre, hipotensión y actividad necrótica de los tejidos, entre otras.

Entre otros componentes de la membrana externa de bacterias Gram negativas, destacan unas proteínas llamadas porinas, se trata de unos trímeros que generan canales que permiten el paso de sustancias, reguladas por un complejo mecanismo genético que responde a la concentración de solutos en el medio.

La membrana externa es un filtro que permite el paso exclusivo de moléculas pequeñas, lo que es en sí una protección contra muchas sustancias que tienen actividad antibacteriana, por ejemplo la lisozima, cuya diana es el peptidoglucano. Regula las propiedades de la superficie, como la carga eléctrica.

El espacio periplasmático está delimitado por la membrana externa y la membrana celular. Consiste en un gel en el que se encuentra inmerso el peptidoglucano que contiene RNAasa, fosfatasa, moléculas de acción contra antibióticos como la penicilinasa, proteínas de transporte, y mensajeros de señales. Al tratarse de un gel, es una solución densa que parece que tiene como función adicional ayudar a la osmorregulación celular.

Lecturas:

RIETSCHEL, E.T., H. BRADE (1992): Endotoxinas bacterianas. Inv. y Ciencia 193: 16-24.
SHOCKMAN, G.D., J.F. BARRETT (1983): Structure, function, and assembly of cell walls of Gram-positive bacteria. Annu. Rev. Microbiol. 37: 501-527.
BROK, Microbiología, Prentice Hall Hispanoamericana ISBN 968-880-325-1

Claves para entender estos apuntes:

Una mirada global:

Cuando se tiñen extensiones celulares con una tinción diferencial, Gram, se distinguen dos grupos: uno se ve de color púrpura al microscopio y otro se ve de color rojo. Esto se debe a que el primer grupo retiene el primer colorante y el segundo no, por eso se les denominó Gram positivos (retienen el colorante) y Gram negativos (no lo retienen). El segundo colorante se utiliza para contrastar la muestra … sino los Gram negativos no se vería en el microscopio. Por tanto, la tinción Gram ocurre no por las características químicas de la pared celular, sino por su estructura física.

Esta diferencia revela una estructura distinta de la pared celular de las Eubacterias. Los componentes principales son los peptidoglucanos , que son los que le confieren las características generales a la pared celular, pero cada grupo tiene una estructura diferente. En la imagen puedes ver un esquema de la forma en cómo se estructura la pared celular de cada grupo, por supuesto las proporciones no son las reales, sólo es para que te hagas una idea de cómo se organizan. Bien, ahora ya sabes cuál es el motivo de la tinción diferencial y cómo está organizada la pared celular en ambos tipos

Entendiendo los componentes:

El principal, el peptidoglucano, son fibras formadas de una sucesión de un disacárido que se une por enlaces b(1->4), además lleva unido un tetrapéptido. Se establecen uniones a través de los aminoácidos del tetrapéptido y de esta forma se construye la pared. Las Gram negativas optaron por una pared más o menos sencilla cuyo componente principal es el peptidoglucano, pero las Gram negativas tienen una pared más compleja, pues hay una membrana externa de características distintas a la membrana celular, básicamente es menos fluida y tiene unas proteínas que forman unos canales a través de los que pasan moléculas de cierto tamaño, ¿dónde?, a un espacio que queda entre la membrana externa y la membrana celular, el espacio periplasmático, donde está el peptidoglucano

La membrana externa, además de fosfolípidos como la membrana celular, tiene polisacáridos y proteínas. La propiedad biológica de esta membrana es que es tóxica para mamíferos, produciendo las reacciones que se dan en las infecciones, como fiebre, inflamación, etc. También es un filtro selectivo ya que permite el paso de moléculas pequeñas de distintos pesos moleculares a través de unos canales formados por proteínas llamadas porinas, a la vez que impide que salgan las moléculas que hay en el espacio periplasmático, básicamente enzimas hidrolíticas y proteínas relacionadas con el transporte de sustancias.

En Gram positivos, que no tienen membrana externa, los ácidos teicoicos, son los responsables de la carga negativa de la superficie de la célula